小结

酶是生物催化剂，具有高效性和反应专一性。按照催化反应的类型，酶可分为六大类：1.氧化还原酶；2.转移酶；3.水解酶；4.裂合酶；5.异构酶；6.连接酶（合成酶）。每个酶都有一个国际酶学委员会编号（ECx.x.x.x）。

绝大多数酶本质上是蛋白质，也有非蛋白质的酶——核酶。含有辅助成分的酶称为全酶，其蛋白质部分称为脱辅基蛋白或脱辅基酶；非蛋白质辅助物质称为辅因子，包括辅酶和金属离子，辅酶多是B族维生素前体，直接参与酶促反应。酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性中心，活性中心可分为两个部分：结合部位和催化部位。在酶的活性部位以外，有的还存在调节部位，可调节酶促反应速率和反应方向。

酶的催化作用有酸碱催化、共价催化和金属离子催化等，活性中心附近的氨基酸残基参与了酸碱催化或者共价催化。溶菌酶、胰凝乳蛋白酶是酸碱催化和共价催化的典型代表。化学修饰和基因定点突变是常用的研究酶活性中心的手段。

酶催化反应的速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素的影响。米氏方程描述了一定酶浓度下底物浓度对反应速率的影响。Km是酶的特征参数之一，它反映了底物与酶亲和力的强弱，Km值越小，亲和力越大。用双倒数作图法可以求得Km和vmax。最适温度和最适pH是酶的另外两个特征参数。可逆性抑制分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制三种类型，其动力学都符合米氏方程。生物体内的酶活性受到多种形式的调节，如酶原激活、别构调节和可逆的共价修饰调节。

生物体内能够催化相同化学反应，但酶分子组成、结构和性质都不相同的一组酶称为同工酶。根据酶的催化机理，人工制作出抗体酶、杂化酶等酶及其类似物。酶和酶制剂在工农业、生物医药、环境保护和生物修复等领域都有广泛应用，对酶进行固定化是应用的重要手段之一，常用的固定化方法有吸附、包埋、交联和共价法。非水相中酶催化反应的研究拓宽了酶的应用领域，给绿色化学带来新的生机。