1998年，英国Sanger中心和法国Paseteur研究所科学家合作完成了结核分枝杆菌（mycobacterium tuberculosis，MTB）H37Rv株的全基因组测序工作。H37Rv因其与其他临床分离株相比在动物模型中保持着完全的毒力，无耐药性并且受遗传学控制而在世界范围内应用于结核分枝杆菌的生物医学研究。结核分枝杆菌（H37Rv）的基因组基本特征如下：MTB H37Rv全基因组大小为4411529bp，G+C含量为65.6%。有研究者指出结核分枝杆菌基因上至少有8个来自人的基因，而这些基因编码的蛋白质协助结核杆菌逃避宿主的防御系统。选择dnaA基因的起始密码子oriC为计数的起始点，基因组富含重复序列DNA，特别是插入序列，以及新的多基因家族及管家基因。整个基因组中G+C含量相对稳定，不过发现一些区域G+C含量高于平均值，与此相关的序列属于一个大的基因家族，包括PGRSs（polymorphic G+C-rich sequences）。

在H37Rv全基因组中有16个拷贝的IS6110插入序列和6个拷贝的IS1081，其中1个的IS1081拷贝被截断。

结核分枝杆菌毒力相关基因：研究表明与结核分枝杆菌毒力相关的因子有：索状因子、硫脂质、氧合结核环脂酸等。结核杆菌毒力的强弱与毒力相关基因的表达有相当大关系。目前研究表明有关结核分枝杆菌毒力相关基因有：erp、rpov、tlyA、KatG、Virs、SigF。

在全基因组测定前仅发现了3个毒力因子：mce、过氧化氢酶－过氧化物酶和sigA。全基因组测序完成后，又发现了均以相同方式位于8个基因的操纵子内的4个mce的拷贝、与细菌在宿主内繁殖有关的分泌重复蛋白（ERP）、具有溶血活性的溶血素（TlyA）、与细菌入侵和存活有关的Virs蛋白质、与细菌在细胞内存活有关的过氧化氢酶-过氧化物酶（KatG）等毒力因子的基因。

在深入了解结构基因组的基础上，人们更加认识到对功能基因组学，即蛋白质组学研究的重要性。

结核分枝杆菌蛋白质组学的研究现状：Jungblut等对结核分枝杆菌有毒株（H37RV和Erdman）和无毒株BCG（Chicago和Copenhagen）进行了比较蛋白质组学研究，银染2-D图谱，共检测到全菌蛋白1800个与滤液蛋白800个，质谱分析识别263个蛋白点，其中有54个是属于滤液蛋白。识别的263个蛋白有近1/3的是属于看家蛋白，与基因调节、生物合成、降解及新陈代谢有关，4个多肽在翻译控制中起重要的作用，有25个蛋白被鉴定为热休克蛋白，还有一些蛋白被认为对疫苗候选和诊断识别有重要的意义。Joanna等又对H37RV和CDC1551菌株不同生长周期的全菌蛋白进行了研究，银染共检测到全菌蛋白1750个，两株菌的蛋白表达有高度相似性。发现了17个蛋白差异点，其中有7个属于CDC1551独有，3个为H37RV所独有。有2个点在H37RV中表达丰度增大，一个点在两株菌表达位置不同，有4个点随培养时间不同，表达丰度不一。利用质谱分析鉴别出了12个差异点并对其功能进行了分析。Calvin等应用2-D和MS 对BCG的韦恩休眠模式下诱导的蛋白进行了蛋白质组研究，建立了结核分枝杆菌在氧缺乏状态下蛋白表达与耐药的关系。JUNGBLUT在对结核杆菌的蛋白质组学研究中，发现了6个基因的表达不在全基因组。Mattew等对在静止和摇床培养的M.bovis BCG的全菌蛋白进行了蛋白质组比较研究，发现最少有45个蛋白呈现了不同的表达。在静止培养条件下，Rv2623，CysA2-CysA3，Gap和Acr表达增加并包括GlcB和KatG两个漂移蛋白。而且还发现在静止条件下表达很强的而在摇床培养缺失的Rv2623，是一个32kD未知功能的蛋白。