目前，血清心肌酶学的检测仍是AMI诊断的一常用指标，AMI时血清酶的变化有一个延迟期，就是说，出现AMI时虽然酶已经释放到细胞外，但由于病变局部没有血液通过，释放的酶主要经由淋巴系统缓慢释放入血，大约经过4～8小战士后，血清酶的活性才开始升高。天门冬氨酸氨基转移酶（AST）属细胞内功能酶，细胞外液含量极低，细胞内外梯度差大，可达万倍到十几万倍。血清AST主要来源于心肌细胞和肝组织，属于非特异性酶，其升高对疾病的诊断无特异性，但可作为器官轻度与中度或重度损伤的评价指标之一。

AST是检查肝功能和心血管疾病的常规项目。通常用速率法和赖氏比色法测定。前者需自动生化分析仪，后者操作繁琐。仅测总AST活性并不能完全反映心与肝损伤程度和判定预后，而m-AST在血清中的急剧升高能反映细胞损伤程度和坏死量。因此在这里我们主要介绍m-AST的标本留取和测定方法。

标本留取时需注意m-AST不太稳定，易于被单核-吞噬细胞系统消除，半衰期短，其清除率比c-AST快5倍以上，因此血清或血浆都可用作标本。抗凝剂可选用肝素、EDTA和枸橼酸钠，这些均不引起酶的抑制。但带有NH ₄ ⁺的抗凝剂应避免使用。因红细胞中AST含量高，故溶血标本不能使用。

有实验显示，在pH8.6巴比妥-巴比妥钠缓冲液，电压为200V，时间13分钟，温育20分钟，显色10分钟可很好地分离c-AST和m-AST，并可对其同工酶进行定量分析。但m-AST含量低，且需要复杂的染色过程及高精密度的光密度扫描计、检测时间长，不适用于临床大规模标本分析，因此此方法逐渐被其他方法所代替。

这种方法操作繁琐费时且微柱很难供应，不宜于常规检测。

免疫抑制法是采用提纯的c-AST做为抗原，免疫动物后获得特异性的抗c-AST抗体，测定抗c-AST抗体与c-AST结合，酶失活使m-AST游离，用酶动力学方法可检测出m-AST的活力的线性可达到400U/L以上，但此方法受温度及其他一些因素影响，各单位测定值相差甚远。由此可见，免疫抑制法虽特异、准确，但与抗体制备与比例有很大的关系，需要进一步的研究探讨。

后又有研究人员参照相关文献，选用比较灵敏、简便的离子交换柱层析法分离AST同工酶，动力学法测定酶活性，并设定了本方法参考值，但此方法不适于大批量操作。另外，酶免疫法自动化程度较低，放射免疫法有放射性污染，试剂保存期限短等缺点。以上方法均未在临床作为常规项目开展。

目前，美国Co-Health-technologies Ins公司，通过基因工程合成了一系列人工分子，利用m-AST和c-AST在氨基酸一级结构的差异中找到了专一的c-AST水解剂，水解后的c-AST碎片无任何酶活性。并且在试剂中加入了m-AST稳定剂，既杜绝了残余c-AST活力对m-AST的影响，又使m-AST活力更趋稳定。这种全新的方法能够在全自动生化仪上使用，为临床广泛开展m-AST测定打下了基础。

正常人血清的AST活力（30℃）<20U/L（为肝细胞的12×10 ^-3），其半衰期为2天，细胞中m-AST约占细胞总AST活性的30%～60%不等，m-AST与c-AST比值为0.45～0.55，而且各家报道的绝对数值不一，一般认为是0～4U/L（用免疫法测定）；其原因是m-AST比c-AST不稳定、易于被单核-吞噬细胞系统清除、半衰期短（在血液中为半天）。